角蛋白是动物的不溶性纤维状蛋白，是由动物的表皮衍生而来的。它包括皮肤的表皮以及毛发、鳞、羽、甲、蹄、角、丝等。动物的毛发几乎完全由角蛋白构成，所以在蛋白质早期研究中成为首选材料。蛋白质构象的α-螺旋模型就是在研究角蛋白结构的时候提出的。

动物的毛发几乎完全由角蛋白构成

角蛋白可分为两类，一类是α-角蛋白，胱氨酸含量丰富，如角、甲、蹄的蛋白胱氨酸含量高达22％；另一类是β-角蛋白，不含胱氨酸，但甘氨酸、丙氨酸和丝氨酸的含量很高，蚕丝丝心蛋白就属于这一类。

α-角蛋白暴露于湿热环境中几乎可以伸长一倍，冷却干燥后又收缩到原来长度。而β-角蛋白则基本不能拉伸。这种差别的原因在于二者肽链构象不同，β-角蛋白本身就是比较伸展的构象。分析表明，丝心蛋白的X-射线衍射图案与α-角蛋白拉伸后的图案非常相似。

最初的研究集中在α-角蛋白的X-射线衍射分析方面。1932年，英国利兹（Leeds）大学的阿斯特佰里（W. T. Astbury）通过分析羊毛纤维的衍射图案，提出一些模型来解释图案中5.15埃的纵向周期。而鲍林（Linus Pauling）从结构化学原理出发，根据肽平面理论和氨基酸的基本结构数据，充分考虑氢键的作用，设计出一系列螺旋构象。1950年，鲍林和X-射线晶体学家科里（R. B. Corey）发表论文，提出两种氢键螺旋构象，将其中一种称为α-螺旋，另一种称为γ-螺旋。后来的实验证明α-螺旋是正确的，并且广泛存在。鲍林因此获得1954年诺贝尔化学奖。

鲍林获得1954年诺贝尔化学奖

在蛋白质的α-螺旋构象中，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，相当于向上平移5.4埃。螺旋的直径是11埃。螺旋上升时，每个氨基酸残基沿轴旋转100°，向上平移1.5埃，比完全伸展的构象压缩2.4倍。其二面角Φ=-57度，Ψ=-48度。

在α-螺旋中，氨基酸残基的侧链伸向外侧，相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。氢键是由肽键中氮原子上的氢与其N端第四个羰基上的氧之间形成的。

α-螺旋图示，左侧为俯视图。引自百度图片。

α-螺旋的结构允许所有的肽键都参与链内氢键的形成，因此相当稳定。α-螺旋由氢键构成一个封闭环，其中包括三个残基，共13个原子，称为3.6₁₃（n=3）螺旋。

由L型氨基酸构成的多肽链可以卷曲成右手螺旋，也可卷曲成左手螺旋，但右手螺旋比较稳定。因为在左手螺旋中β碳与羰基过于接近，不稳定。在天然蛋白质中，几乎所有α-螺旋都是右手螺旋。只在嗜热菌蛋白酶中发现一圈左手螺旋。

α-螺旋不仅是α-角蛋白的主要构象，在其他纤维状蛋白和球状蛋白中也广泛存在，是一种常见的二级结构。蛋白质的二级结构是指肽链主链的空间走向（折叠和盘绕方式），是有规则重复的构象。

在肽链中，一般以肽键中的氨基作为氢键供体，羰基作为氢键受体，通过形成链内或链间氢键，使肽链形成各种有规则重复的二级结构单元。各种复杂的分子结构都是由这些简单的二级结构单元进一步组合而成。

醛缩酶含有大量α-螺旋结构